Hirdetés

Amionósavak és fehérjék

14 perc olvasás

A fehérjék

A fehérjék jellegzetes térszerkezettel rendelkező, sajátságos működésű polimer makromolekulák. Az építőegységeik (aminosavak) összekapcsolódási sorrendje egyediséget kölcsönöz az adott fehérjének.

Hirdetés

A fehérjék alapvető molekulái az élő rendszernek. Vannak köztük az élőlények szerkezetét meghatározó fehérjék (elasztin, szaru), a biokémiai folyamatokat befolyásoló katalizátorok (enzimek), hormonok, szállítóanyagok, az élőlények mozgását is fehérjék biztosítják.

A fehérjék – proteinek – az élő szervezetek számára a legfontosabb vegyületek. Az élet bármilyen megnyilvánulási formája fehérjékkel kapcsolatos. A sejtek szárazanyagának minimum 50 %-át adják. Csoportosításuk biológiai feladataik alapján történik, lehetnek:

  • vázanyagok, szerkezeti fehérjék: tartó, szilárdító feladatokat látnak el, ilyen pl. a kollagén (a legtöbb állati kötőszövetben, a csontban), keratin (az elszarusodott hámokban, hajban, tollban, hüllők pikkelyeiben)
  • összehúzékony fehérjék: ilyen az aktin, miozin, pl. az izmokban
  • transzportfehérjék: szállító feladatokat látnak el, pl. a hemoglobin oxigént szállít, ill. a vérben a globinok zsírokat, vasat, hormonokat szállítanak
  • védőfehérjék, immunfehérjék (antitestek): fertőzésekkel szembeni védekezésben közreműködnek, pl. az immunoglobulinok a vérben
  • véralvadásban közreműködő fehérjék, pl. trombin, fibrin, stb.
  • szabályozó fehérjék, mint pl. a hormonok: kémiai jelek, szervek, szövetek működését befolyásolják, pl. inzulin, vazopresszin
  • receptorok a sejtek felszínén, melyek különféle anyagokat – pl. hormonokat(hormonreceptorok) – képesek megkötni
  • jelölőfehérjék (markerek) a sejtek felszínén elhelyezkedő egyed-, szövet-, ill. fajspecifikus molekulák (MHC), melyeknek a sejtfelismerésben (saját-idegen), így az immunrendszer működésében van alapvető szerepük, (lásd vér, immunrendszer)
  • tartaléktápanyagok egyes növényi magvakban, termésekben, pl. gabonafélék szemtermésében ilyen az aleuron vagy a sikér
  • enzimek: biokatalizátorok, a sejtekben zajló kémiai folyamatok aktiválási energiáját csökkentik, aminek következtében az átalakulások reakciósebessége megnő. Az emberi szervezet működési körülményei között, katalizátorok nélkül az életfolyamatok végtelen lassú sebességgel zajlanának. A szerves anyagok zöme 37 fokon gyakorlatilag nem alakul át katalizátorok nélkül (lásd asszimiláció)

A fehérjék szerkezete:

A fehérjék működése a térszerkezetüktől függ, ezért a sejtekbena különböző fehérjék csak egyféle működő képes konformációban fordulnak elő, ez alapfeltétele a sejtműködés állandóságának.

Hirdetés

A sejt fehérjéit aminosavak építik fel. A fehérjék alkotó egységei az alfa-aminosavak, amelyek peptidkötésekkel kapcsolódnak egymáshoz víz kilépése közben. Korlátlan számú monomer kötődhet egymáshoz, így polimer molekulák, polipeptidek (sok aminosavat tartalmazó molekula-inzulin,glukagon) alakulnak ki. A fehérjék sajátságos térszerkezete a polipeptid óriás molekula.

Kémiailag rendkívül változatos szerkezetűek, mivel felépítésükben 20-féle aminosav vesz részt. méghozzá eltérő arányban és más-más kapcsolódási sorrendben. A fehérjék működése, aktivitása a térszerkezettől függ, a térszerkezet (lánckonformáció) pedig a fehérjét alkotó aminosavak kapcsolódási sorrendje szabja meg. Négy szerkezeti egységet különböztetünk meg. Az aminosavak kapcsolódási sorrendje a fehérjék elsődleges térszerkezete. Ez minden fehérjében előfordul.

A másodlagos szerkezet a polipeptidlánc rövidebb-hosszabb részeinek térbeli elrendeződése, ez a szerkezet leggyakrabban alfa-hélix vagy béta-redő. Ezeket a szerkezeteket a peptidkötések atomjai között kialakuló másodrendű (főleg hidrogénkötések) tartják fenn. Az alfa-hélix spirálos szerkezet, a béta-redő az egymás mellé hullámpapírszerűen rendeződött láncrészek jellemzők. Előfordulása pl. : selyem, keratin.

A polipeptidek térszerkezete, a konformáció

A polipeptidlánc C-atomokon keresztül kapcsolódó amid-csoportok láncolata. Az amidcsoportok szerkezete merev, sík alakú. Elmozdulás csak az amidsíkokat összekapcsoló C-atomok mentén lehetséges. Az elmozdulási pontokon az amidsíkok egymáshoz képest különféle szögben elcsavarodhatnak.

Az elcsavarodás mértékét tekintve elvileg végtelen sok konformációs izomer vezethető le, azonban a természetben csak két stabil forma létezik:

Hirdetés
  • béta-szalag,
  • alfa-hélix.

 

Béta-szalag (redő)

A béta-konformációban az amidsíkok összetolt háztetőkhöz hasonló felületet hoznak létre. A szerkezet azáltal stabilizálódik, hogy a láncok egymás mellé rendeződnek és az amid-csoportok – peptid-kötések – között H-kötés alakul ki.

Alfa-hélix

Az alfa-hélixben a polipeptidlánc csavarvonalszerűen tekeredik. A spirál szerkezetét a láncon belül az amid-csoportok (peptid-kötések) között kialakuló H-kötések stabilizálják, amelyek a közel függőlegesen és egymással párhuzamosan elhelyezkedő C=O és NH csoportok között jönnek létre. Az alfa-hélix a polipeptidlánc legkedvezőbb konformációja. Egy menetre kb. 3.6 aminosavrész jut. Az L-aminosavakból felépülő alfahélix jobb csavarodású.

A polipeptidlánc konformációját – alfa-hélix vagy bétaredő – a fehérjék másodlagos szerkezetének nevezzük. A másodlagos szerkezetet alapvetően az aminosavak minősége és sorrendje határozza meg.

A fehérjék harmadlagos szerkezetét a teljes polipeptidlánc további térbeli elrendeződése adja, ez gyakorlatilag a másodlagos szerkezeti elemek egymáshoz viszonyított elrendeződését jelenti. a harmadlagos szerkezet egyik jellegzetes megjelenési formája a globuláris szerkezet (mioglobin, citokróm-c). A globuláris fehérjékben a polipeptidlánc konformációja szakaszonként váltakozik, ezért a molekula egésze gömb alakú. Az eltérő konformációjú részeket ún. rendezetlen szakaszok kapcsolják össze, ahol az alfa-hélix és a béta-szalag közötti átmeneti konformáció alakul ki. A harmadlagos szerkezet stabilitását a molekulán belül az egyes oldalláncok közötti különféle kötések biztosítják:

  • hidrogén-kötés, pl. a szerin oldalláncok között,
  • van der Waals kötés, pl. az apoláris alanin oldalláncok között,
  • ionos kötés, pl. a savas glutaminsav és a bázisos lizin között található,
  • kovalens kötés, pl. ilyen két cisztein közötti diszulfid-híd
Hirdetés

A globuláris fehérjék jól oldódnak vízben, kolloid állapotot hozva létre. Ez annak köszönhető, hogy a poláris, hidrofil oldalláncok a gombolyag felületén, míg az apoláris hidrofób oldalláncok a molekula belsejében helyezkednek el. A felszínen levő hidrofil aminosav részek jól hidratálódnak, az apoláris részek egy hidrofób belső magot hoznak létre. A belső hidrofób mag, ill. a külső hidrátburok nagymértékben hozzájárul a fehérjék stabilitásához. Térszerkezetük pl. hőmérséklet, a pH vagy ionkoncentráció változásra könnyen módosulhat. Ilyenkor elveszítik természetes, biológia funkciójukhoz nélkülözhetetlen térszerkezetüket, ez a folyamat a denaturáció. Ilyenkor gyakran megváltozik oldhatóságuk is, és kicsapódnak oldatukból, vagyis koaguláció következik be. A globuláris fehérjék molekuláiban alfa-hélix és béta-lemez részletek váltakoznak, a kétféle struktúrát pedig szabálytalan szakaszok kötik össze.

Azokat a fehérjéket, amelyek végig azonos másodlagos szerkezettel jellemezhetők – végig alfa-hélix vagy béta-szalag -, fibrilláris fehérjéknek nevezzük. A fibrilláris fehérjék hosszú, elnyúlt, szálas szerkezetűek, igen stabilak, vízben nem oldódnak. Általában a szerkezeti fehérjék ilyenek. Fibrilláris fehérje pl.: · fibroin: a selyem fehérjéje, · keratin: a haj fehérjéje, kollagén, miozin fibrin.  Felépítésükben a polipetidláncok vagy csak alfa-hélixbe vagy csak béta-redőbe rendeződnek.

A több polipeptidláncból felépülő fehérjék esetén a láncok egymáshoz viszonyított helyzete adja a negyedleges szerkezetet. A negyedleges szerkezetben összekapcsolódó molekulákat a fehérje alegységeinek nevezzük. A vörösvérsejtek fehérjéinek döntő többségét a negyedleges térszerkezettel is rendelkező hemoglobin adja. A molekula 4 alegységből áll, melyek mindegyikében találgató egy fehérjelánc (globin) és egy vastartalmú rész (hem), amely az oxigén szállításban részt vesz. A 4 egység kapcsolódása adja a molekula negyedleges térszerkezetét, mely a működését is befolyásolja.

A fehérjéket hidrolizálva aminosavak keletkeznek. A csak aminosavakból felépülő molekulák az egyszerű fehérjék (proteinek vagyis polipeptidek) (pl. kollagén, aktin, fibrinogén, ribonukleáz). Az összetett fehérjékben (proteidek) a polipeptidlánc mellett vmilyen más, nem fehérje természetű alkotórész is van: koenzim vagy prosztatikus csoport. A koenzimek lazán kötődnek a polipeptidlánchoz, ezért könnyen leválaszthatók róla. A prosztetikus csoportok viszont csak a fehérjemolekula roncsolásával távolíthatók el (pl. a hemoglobin hemje)

A térszerkezete biztosító kötések többnyire másodrendűek, tehát gyenge kötőerőt jelentenek. Emiatt a fehérjék nagyon érzékenyek a környezet változásaira. Térszerkezetük pl. hőmérséklet, a pH vagy ionkoncentráció változásra könnyen módosulhat. Ilyenkor elveszítik természetes, biológia funkciójukhoz nélkülözhetetlen térszerkezetüket, ez a folyamat a denaturáció. Ilyenkor gyakran megváltozik oldhatóságuk is, és kicsapódnak oldatukból, vagyis koaguláció következik be.

Hirdetés

Stresszfehérjék

A sejtben vmilyen hatásra bekövetkező térszerkezet váltást a hatására termelődő stresszfehérjék (chaperonok) igyekeznek visszaállítani. A sejtekben kedvezőtlen környezeti hatásokra, mint pl. hőm-változás, pH megváltozása, víztartalom csökkenése, energiakészletek kimerülése, mennyiségük megnő a sejtben. Szerepük van a sejtkárosító hatások kivédésében, mérséklésében, a károk helyreállításában. különlegességük hogy felszínükön apoláris jellegű molekularészletek is találhatók.A hibás térszerkezetű, ezért felszínükön apoláris részeket is tartalmazó fehérjéket apoláris molekula részletükkel azonosítják és kötik meg.

Lapozz a további részletekért

1 2