A tartalom eléréséhez kérjük, lépj be!
Kezdd itt
Szavas kereső
Szint kereső
Top 10 feltöltő

Top 10 feltöltő


A fehérjék – felépítés, típusok, biológiai jelentőség

VN:F [1.9.22_1171]
Értékeld
Beküldő: - Szólj hozzá
Szint: Közép Kedvencekhez
Megnézték:
5574
Nyomtasd
Dátum: 2007-12-20 Küldd tovább
  Letöltés

Alapvető fontosságúak az élővilágban – biokémiai folyamatok katalizálása, molekulák szállítása. A hozzá szükséges nitrogént többféleképp felvehetik az élőlények – nitrogén-kötő baktérium, növény, állat. Felépítő egységeik az aminosavak, kialakításukban csak húszféle aminosav vesz részt. Aminosav felépítése: csak alfa-aminosavak (amino-, karboxilcsoport), az oldallánc különbözik (apoláris oldallánc: glicin, alanin; poláris, de semleges: szerin, treonin; gyengén savas vagy bázikus; erősen savas vagy bázikus: aszparaginsav; aromás triptofán, fenilalanin). Némelyiket esszenciális aminosavnak nevezzük: táplálékunknak tartalmaznia kell, mert szervezetünk nem képes előállítani (például. fenilalanin). Két aminosav peptidkötéssel kapcsolódhat össze, vízkilépés közben – dipeptid, polipeptidlánc (akár több száz egységből is) – így hidrolizálhatók. A fehérjék sokféle feladatuknak megfelelően változatos felépítésűek.

Az aminosavak sorrendjének (fehérjemolekula elsődleges szerkezete) döntő hatása van a molekula felépítésére, így tulajdonságaira is. Az aminosavak kapcsolódási sorrendjét a fehérjemolekula elsődleges szerkezetének nevezzük. Frederick Sanger – inzulin aminosavszekvenciája, Linus Pauling – röntgendiffrakció.

A fehérjemolekulák térbeli elhelyezkedésére kétféle szerkezeti egység jellemző. Az egyik az alfa-hélix-szerkezet, amelyben a peptidlánc egy csavarmenet vonulatát követi. Ezt rögzítik a kialakuló H-kötések is. A másik a béta-lemez-szerkezet, amelyben a láncszakaszok fekszenek egymás mellett, a szálakat pedig H-kötések kapcsolják össze – így végeredményben egy hajtogatott lemezhez hasonlítanak. A fehérjék másodlagos szerkezetét a polipeptidlánc alfa-hélix és béta-lemez-módon való hajtogatódása hozza létre.

A fehérjét alkotó lánc teljes térbeli elrendeződése jelenti a fehérjék harmadlagos szerkezetét. Ennek során a molekula tömör szerkezetté illeszkedik össze – gyenge van der Waals kötések. A poláros részek kifelé, az apoláros részek befelé helyezkednek el. Ez tartalmazza a nem fehérje jellegű csoportokat is (cisztein – kéntartalom).

Azonban a fehérjék egy része nem marad meg egyetlen láncból álló egységnek, hanem több egységből álló óriásmolekulát alakít ki. Ennek a térbeli elrendeződését nevezzük a fehérjék negyedleges szerkezetének (például hemoglobin négy egysége).

A fehérjék igen érzékenyek a külső hatásokra. A fehérjék denaturációja (irreverzibilis kicsapása) során a térszerkezetet rögzítő kémiai kötések egy része felbomlik, a polipeptidlánc legombolyodik, s a fehérjék elvesztik biológiai sajátságaikat: hő, nehézfémsók, savak, stb. hatására. Reverzibilis kicsapás: könnyűfém-, ammóniumsókkal – ilyenkor csak a vízburkot vonjuk el ideiglenesen.

A fehérjéket összetételük alapján két nagy csoportra osztjuk. Az olyan fehérjéket, amelyek teljes hidrolízise során csak aminosavak keletkeznek egyszerű fehérjéknek nevezzük – proteinek (albumin). Amelyek nem fehérje természetű csoportot is tartalmaznak, azok az összetett fehérjék – proteidek (tejben a kazein – foszforsav, hemoglobin – vas).

Szerepük: Enzimek az élő szervezetek kémiai folyamataiban. Transzportfehérjék – hemoglobin. Védőfehérjék – immunglobulinok, fibrinogén. Hormonok – növekedési hormon, inzulin. Szerkezeti vagy struktúrfehérjék – sejtmembrán alkotói, kollagén, keratin. Tartalékfehérjék – kazein (tojásban, szójában). Toxinok – baktériumokban, kígyók mérgében. Kromoszómák felépítésében a hisztonok.

 


 

Facebook hozzászólok

Facebook hozzászólók

Hozzászólok

Ha szeretnél hozzászólni, lépj be!

Ezt olvastad már?
Prokarioták

Kb. 3 milliárd éve jelentek meg az ősi baktériumsejtek, melyek...

Close